酸性プロテアーゼのドメイン変換による機能解析（２１０）

• 課題番号: 1997004073
• 研究機関名: 食品総合研究所（食総研）
• 研究分担: 生物機能・分子情報研
• 研究期間: 継Ｈ０８～Ｈ１２
• 年度: 1997
• 摘要: 朝鮮アザミの酸性プロテアーゼは高い凝乳活性を示すが、ヒマワリの酸性プロテアーゼは全く凝乳活性を示さない。このように異なる性質を示す同族の酵素のタンパク質分子のドメインに注目し、これらを相互に交換することによりそれぞれの酵素の構造機能解析を行うことを目的とする。８年度はヒマワリの酵素を精製し、精製酵素のＮ－末端アミノ酸配列を決定し、それをもとに合成したオリゴヌクレオチドプライマーを用い、ＲＴ－ＰＣＲを行い、約０．９ｋｂｐのＰＣＲ断片を得た。その塩基配列を決定したところヒマワリの酸性プロテアーゼのアミノ酸配列が確認され、この部分の朝鮮アザミ、大麦、米の酸性プロテアーゼとの相同性は、それぞれ７８．２％、６９．０％、５６．１％であった。今後、全長のｃＤＮＡをクローニングし、発現系を構築する予定である。
• カテゴリ: 大麦 ひまわり