課題名 |
植物種子タンパク質分解酵素の生理的役割と構造の解明 |
課題番号 |
1997004076 |
研究機関名 |
食品総合研究所(食総研)
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研究分担 |
生物機能・分子情報研
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研究期間 |
単H08~H08 |
年度 |
1997 |
摘要 |
タンパク質分解酵素の1種であるアスパラギン酸プロテアーゼは植物種子中に存在することが知られているが、植物起源の同酵素は数種の一次構造が明らかにされているのみでその生理的意義、高次構造については不明である。そこで、ヒマワリ種子中のアスパラギン酸プロテアーゼの構造とその生理的役割を明らかにする事を目的とした。ヒマワリの酵素を精製し、そのN-末端アミノ酸配列をもとに合成したプライマーを用いてRT-PCRを行い、約0.9kbpのPCR断片を得た。その塩基配列を決定したところ、朝鮮アザミ、大麦、イネの酵素との相同性はそれぞれ78.2%、69.0%、56.1%であった。また、本酵素の阻害剤であるペプスタチンを用い内在性の基質を探索したところ、分子量約55,000のタンパク質が特異的に分解を受けることが明らかになった。全一次構造の解明及び内在性基質の同定が今後の課題である。
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カテゴリ |
大麦
ひまわり
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