酸性プロテアーゼのドメイン変換による機能解析（２０７）

• 課題番号: 1998004084
• 研究機関名: 食品総合研究所（食総研）
• 研究分担: 生物機能・分子情報研
• 研究期間: 継Ｈ０８～Ｈ１２
• 年度: 1998
• 摘要: 朝鮮アザミの酸性プロテアーゼは高い凝乳活性を示すが、ヒマワリの酸性プロテアーゼは全く凝乳活性を示さない。このように異なる基質特異性を示す同族のタンパク質分子のドメインに注目し、これらを相互に変換することによりそれぞれの酵素の構造機能解析を行う。ヒマワリの精製酵素のＮ－末端アミノ酸配列を基にオリゴヌクレオチドプライマーを合成し、ＲＴ－ＰＣＲを行い、約０．９ｋｂｐのＰＣＲ断片を得た。その塩基配列を決定したところヒマワリの酸性プロテアーゼのアミノ酸配列が確認されたので、そのＰＣＲ断片の塩基配列をもとにプライマーを合成し、本酵素ｃＤＮＡの全塩基配列を決定した。その結果、朝鮮アザミの酵素と８５％、稲の酵素と７１％、大麦の酵素と７２％の相同性を示した。
• カテゴリ: 大麦 ひまわり