セルラーゼの基質結合機構の解明（３１７）

• 課題番号: 263
• 研究機関名: 森林総合研究所
• 研究分担: 木材化工・酵素利用研; 木材化工・機能研
• 研究期間: 継１０～１４
• 年度: 2000
• 摘要: セルラーゼの基質結合ドメインと活性ドメインのそれぞれの性質を明らかにするために，Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａのセルラーゼのドメインを分割する方法として，トリプシンによる低温分割法を検討した。その結果，活性ドメインの収率が悪く，検討の継続が必要である。また，分解反応に依存せず基質結合状態を直接解析できる蛍光分光法により，合成基質を使って，ｐＨとエンドグルカナーゼの基質結合性との関係を調べた。その結果，ｐＨ５の時，結合性が最も高くなることが分かった。これは，このエンドグルカナーゼの至適ｐＨと一致していた。したがって，ｐＨによる基質結合性の変化が，酵素活性を決定づける一つの要因であることが示唆された。