ダイズβ－アミラーゼの機能と構造に関する研究（２２８）

• 課題番号: 244
• 研究機関名: 食品総合研究所
• 研究分担: 生物機能・（上席）
• 研究期間: 完８～１１
• 年度: 2000
• 摘要: β-アミラーゼは、基質であるα-1,4-グルカンの非還元末端からβ-アノマー型のマルトースを遊離させる反応を触媒する酵素である。β－アミラ－ゼは、甘味、医薬用輸液工業界では必須の酵素の１つであり、とりわけダイズ由来のものは、耐熱性に優れているため頻用されている。本酵素の酵素動力学的パラメ－タに関連する残基の空間配置と機能の関係を遂次的に解析することは、優れた機能の成り立ちを分子のレベルで解き明かすことになり、将来の機能強化酵素の創成につながるものと考え、現在までに本酵素の連続的反応機構に関する仮説を提唱している。 仮説を検証するために、表面プラズモン共鳴の原理を用いて相互作用を定量的に測定することができるＢＩＡcoreを使用して、センサーチップ上に結合したオリゴ糖とダイズβ-アミラーゼとの反応動力学的な解析を行った。本研究では、酵素中のアミノ酸残基の内、基質が結合するLeu383の周辺のアミノ酸残基に着目して実験を行った。その結果、Trp301をはじめとする、cavity周辺に重要なアミノ酸残基が、集まっていることを明らかにし、これらアミノ酸が、Leu383を介した基質と酵素との疎水的な結合を支えていることを明らかにした。
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