セルロース分解菌Fibrobacter succinogenesのセルロース結合性タンパク質の構造解析
| タイトル | セルロース分解菌Fibrobacter succinogenesのセルロース結合性タンパク質の構造解析 | ||||||||||
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| 担当機関 | 畜産試験場 | ||||||||||
| 研究期間 | 1997～1999 | ||||||||||
| 研究担当者 |
梶川博 三森真琴 大桃定洋 |
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| 発行年度 | 1999 | ||||||||||
| 要約 | 牛の第一胃に生息するセルロース分解菌Fibrobacter succinogenesのセルロース結合性タンパク質１はＣ末端側にセルロース結合部位、Ｎ末端側にエンドグルカナーゼ活性部位を持つ。 | ||||||||||
| 背景・ねらい | ルーメン細菌の固形基質への付着は、ルーメン細菌が基質へ接近するための重要な手段である。同時にルーメン微生物生態系で有利な生態的地位を確保するための重要な要因でもある。ルーメン内の主要なセルロース分解菌であるFibrobacter succinogenesではセルロースへの付着に関与すると考えられるセルロース結合性タンパク質１（Cellulose-binding protein 1, CBP1）が知られている。CBP1をコードする遺伝子はクローニングされ塩基配列も決定されている。しかし、CBP1のセルロースへとの結合を担う領域（cellulose-binding domain, CBD）は不明であったことから、このCBDを明らかにした。 | ||||||||||
| 成果の内容・特徴 | １． CBP1をコードする遺伝子を種々の大きさの断片に分割して発現用ベクターに挿入して発現用プラスミドを８種類作製した。これらの発現用プラスミドで大腸菌を形質転換して目的のタンパク質を(His)6ペプチドとの融合タンパク質として得てセルロース結合活性とエンドグルカナーゼ活性を調べた。 ２． 図１)、かつｇlycosyl hydrolase family 51に属するアラビノフラノシダーゼと高い相同性を示す。 ３． 図１）。この繰り返し配列は、既知のCBDと相同性のない新規のCBDである。 ４． 図２）。 | ||||||||||
| 成果の活用面・留意点 | １． 以上によりCBP1のCBDが新規のCBDであることが明らかになった。本成果は活性の高いセルロース分解酵素の創出に活用できる。一方、Fibrobacter succinogenesのCBP1に含まれるCBDのセルロースへの結合様式は未知であり、解明する必要が残されている。 | ||||||||||
| カテゴリ | |||||||||||
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