コムギのフライアビリンを構成するタンパク質の構造解析

• 担当機関: 農業生物資源研究所
• 研究期間: 1995～1997
• 発行年度: 1995
• 要約: N末端アミノ酸配列の相同性からフライアビリンを構成するタソパク質にはピュアインドリン-a、ピュアインドリン-b、α-アミラーゼインヒビター0.l9又は0.53が含まれていることを明らかにした。このことは、コムギ硬軟質性の機能解明の足がかりとなる。
• 背景・ねらい: 国産コムギの増産が進むなかで、その品質改善に対する要望が高まっている。コムギの品質に関与する形質は様々あるが、その中でも製粉特性や小麦粉の用途にまでも影響を及ぼす硬軟質性（コムギ粒の物理的な硬さ）は、重要な形質の一つである。近年、この硬軟質性にデンプン表層付着タンパク質の一つフライアビリンが関与している可能性が報告された。本研究ではフライアビリンの構造・機能を解明することによって、硬軟質性の機構に関する情報を得て、コムギあるいは他の穀物の高品質育種に役立てることを目的としている。

成果の内容・特徴

1. Triton X-114の二層分離法、ゲル濾過（Sephadex50）カチオンイオン交換クロマトグラフィー（Resource S）の手法によってフライアビリンを構成する３つのタンパク質を分離することが出来た（図１）。
   
2. 分離したタンパク質のN末端アミノ酸配列を調査した結果、ピュアインドリン（puroindoline）-a、ピュアインドリン-b、α-アミラーゼインヒビター0.19又は0.53と高い相同性を示した（表１）。
   
3. ピュアインドリンと同じ分離法を用いたこと、分子量がピュアインドリンも約15kDaであること、N末端アミノ酸配列が高い相同性を示したこと以上３点から、フライアビリンを構成するクンパク質の一部はピュアインドリンであると判断した。
   
4. フライアビリンにはα-アミラーゼインヒビターと免疫学的に近いタンパク質が含まれていることが報告されている。本研究の結果、このタンパグ質はα-アミラーゼインヒビター0.l9又は0.53であることが明らかとなった。
   

• 成果の活用面・留意点: フライアビリンを構成するタンパク質が軟質コムギのデンプンには多量に存在する原因を解析することにより硬軟質性の機構解明の糸口が得られることが期待できる。
• カテゴリ: 育種 小麦