サケ卵のプロテアーゼインヒビターの構造・機能の解析

• 担当機関: 水産庁中央水産研究所
• 研究期間: 1994～1996
• 研究担当者: 山下倫明
• 発行年度: 1994
• 要約: サケ卵から新規のプロテアーゼインヒビターを発見し、その化学構造を解析した。
• 背景・ねらい: 魚類各組織、とくに卵は強いプロテアーゼインヒビター活性を示すことが知られており、卵の成熟、発生過程における代謝制御や抗菌・抗ウイルスなど生体防御に密接に関与することが推定されている。また、プロテアーゼインヒビターは食品加工に役立つタンパク素材として水産加工の観点からも注目される。本研究は、サケ卵に分布するプロテアーゼインヒビターの化学構造、酵素阻害機構および生理作用の解明を目的とする。
• 成果の内容・特徴: サケ卵からパパイン阻害活性を指標としてシステインプロテアーゼインヒビター(Egg cysteine protease inhibitor:ECI)を精製した。そのアミノ酸配列を分析した結果、これまでにシステインプロテアーゼインヒビターとして報告されている動植物由来のシスタチンやカルパスタチンとは全く異なる新規のタンパク質であった。タンパク質配列データベースによって検索した結果、サケECIのアミノ酸配列は、nidogen、entactin等のラミニン結合性細胞外マトリックスタンパク質やインスリン様成長因子結合タンパク質、チログロブリン前駆体、サソリ毒ペプチド等のタンパク質のシステインに富むモチーフ構造と30～40%の相同性を示した。今回、システインプロテアーゼインヒビター活性を示す新しいモチーフ構造の発見によって、これまで生理作用が不明であったタンパク質群の構造と機能特性の解明が期待される。
• 成果の活用面・留意点: 今後、さらに、プロテアーゼインヒビターの立体構造および阻害機構の解析を進め、卵における代謝制御、生体防御等生理作用を明らかにする。また、医薬品、食品加工素材等機能性物質としての利用を図る。; （表1、表2、図1）
• カテゴリ: 加工 機能性 データベース